Follistatin

Одним из регуляторов роста мышц является белок миостатин (Myostatin), также называемый «фактор роста и дифференцировки-8» (GDF-8), из суперсемейства белков трансформирующего фактора роста-β (TGF-β). Миостатин первоначально был охарактеризован в 1997 году как специфический регулятор массы скелетных мышц у мышей . Активная форма миостатина массой 12,5 кДа (107 АА <аминокислотных остатков>) образуется в результате внутриклеточного процессинга белка-предшественника массой 47,5 кДа (375 АА), который содержит сигнальную последовательность (АА1–23), присоединенную к пропептиду массой 35 кДа (АА 24–266), и активный фрагмент массой 12,5 кДа (AA267–375). Первичная структура миостатина содержит девять цистеиновых остатков, что позволяет образовывать четыре внутримолекулярные дисульфидные связи с одним свободным остатком цистеина. Общий заряд миостатина (pI = 6,4) показывает, что он является нейтральным пептидом. В системе кровообращения миостатин обнаруживается в связанном состоянии с про-пептидом